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Enzyme sind Biokatalysatoren. Sie besitzen eine spezifische räumliche Struktur, die ihre Funktion bestimmt. Wird diese Struktur verändert, verliert das Enzym seine Funktion. Es besitzt eine besondere Stelle, das sogenannte aktive Zentrum, an dem es ein ganz spezielles Substrat bindet.

Es gibt drei verschiedene Typen von Enzymhemmungen:

- kompetitive Hemmung:
Bei dieser Form der Hemmung konkurriert ein Hemmstoff (=Inhibitor) mit dem eigentlichen Substrat, um die Möglichkeit am aktiven Zentrum zu binden. Je höher die Konzentration des Inhibitors ist desto stärker wird der Einfluss auf die katalytische Aktivität des Enzyms. Diese Hemmung ist reversibel (=rückgängig zu machen), das heißt, dass das Enzym seine Funktion nur so lange verliert, wie der Hemmstoff gebunden ist. Nimmt die Substratkonzentration gegenüber der des Inhibitors wieder zu, wird die Hemmung aufgehoben.

- allosterische Hemmung (nicht-kompetitive Hemmung):
Einige Enzyme haben zusätzlich zu dem reaktiven Zentrum noch eine weitere Bindungsstelle, das sogenannte allosterische Zentrum, an den sich ein weiterer Stoff binden kann. Dies ist dann ein sogenannter allosterischer Inhibitor. Er verändert die empfindliche räumliche Struktur des Enzyms, wodurch auch die Substrat-Bindungsstelle verändert wird. Deshalb kann kein Substrat mehr gebunden werden und das Enzym führt seine eigentliche Funktion nicht mehr aus. Die Reaktion ist ebenfalls reversibel, da der hemmende Effekt erst bei hoher Inhibitor-Konzentration eintritt.

- irreversible Hemmung:
Bei dieser Inhibition reagiert ein Stoff mit dem Enzym so, dass es seine räumliche Struktur verändert. Diese Reaktion ist nicht umkehrbar, da das Enzym seine Funktion dauerhaft verliert.